قسم البيولوجيا www.dbschool.org

أحماض أمينيّة، بروتينات وإنزيمات أنواع البروتينات الأحماض الأمينيّة الرّباط الببتيدي

أحماض أمينيّة Amino Acids تشكّل وحدات البناء الأساسيّة للبروتينات كل حامض أميني مكوّن من: مجموعة كاربوكسيليّة —COOH مجموعة أمينيّةNH2 مجموعة جانبيّة R (تكسبها صفاتها الخاصة) R I H2N—C —COOH H ـــــــــــــــــ مجموعة جانبيّة مجموعة أمينيّة مجموعة كاربوكسيليّة

الحامض الأميني Amino acid المجموعة الكاربوكسيليّة المجموعة الأمينيّة المجموعة الجانبيّة

أمثلة على الأحماض الأمينيّة H I H2N—C —COOH H glycine CH3 H alanine

عددها : عدد أنواع الأحماض الأمينيّة التي تشترك في بناء البروتينات في جميع الكائنات الحيّة = 20 حامضاً. 10 أحماض أمينيّة منهم يستطيع جسم الكائنات الغير ذاتيّة التّغذية انتاجها. الكائنات ذاتيّة التّغذية تستطيع انتاج جميع أنواع الأحماض الأمينيّة العشرين.

الأحماض الأمينيّة الضروريّة هي الأحماض الأمينيّة التي لا تستطيع الكائنات الغير ذاتيّة التّغذية انتاجها 10عددها arg, his, ile, leu, lys, met, phe, thr, trp, val مصدرها فقط الغذاء

الرباط الببتيدي The Peptide Bond يتكون الرباط الببتيدي بين المجموعة الكربوكسيلية لحامض أميني وبين المجموعة الأمينيّة للحامض الأميني التّالي. H O CH3 | | | | H2N–C–C–OH + H2N–C–COOH | | H H H O CH3 | | | | H2N–C– C – N –C–COOH + H2O | | | H H H رباط ببيتيدي

الرباط الببتيدي في البروتين أمينو H C O OH R N حامض أميني حامض C H O OH N ألانين C H O OH N HO سيرين المجموعة الجانبيّة H2O C O OH N H HO رباط ببتيدي

أربطة ببتيديّة ترتبط الأحماض الأمينية بعضها ببعض بواسطة أربطة ببتيدية Gly Lys Phe Arg Ser H2N- -COOH في النهاية Peptide bonds في النهاية Glycyllysylphenylalanylarginylserine

أحماض أمينيّة، بروتينات وإنزيمات المبنى الأوّلي والثّانوي المبنى الثّلاثي والرّباعي تخثّر البروتين

تعريف البروتين: هو عبارة عن مجموعة من الأحماض الأمينيّة مرتبطة مع بعضها البعض بأربطة ببتيديّة .

تختلف عن بعضها البعض : 1. حسب عدد الأحماض الأمينيّة. ( قد يصل إلى 10000 ) 2. حسب تسلسل الأحماض الأمينيّة. 3. حسب أنواع الأحماض الأمينيّة.

المبنى الأولي للبروتين ـــ غير فعّال هو تسلسل الأحماض الأمينيّة التي تبني البروتينات، وعددها، وأنواعها، وترتيبها. Ala-Leu-Cys-Met

المبنى الأولي للبروتين ـــ غير فعّال

المبنى الثانوي للبروتين ـــ غير فعّال هو الترتيب الفراغي لمقاطع من السلسلة الببتيدية. هناك مبنيان شائعان: 1. المبنى اللولبي ( يشبه سلك الهاتف ). 2. المبنى الشبيه بورقة مطوية بشكل متموج.

المبنى الثانوي كالخيط اللولبي

المبنى الثانوي أربطة هيدروجينيّة خيط اللولبي ورقة مطوية بشكل متموج

المبنى الثانوي ـ شبيه بورقة مطويّة بشكل متموّج

المبنى الثلاثي للبروتين ـــ فعّال هو التنظيم الفراغي لكل سلسلة الأحماض الأمينيّة. المبنى الثانوي ينطوي على نفسه.

الميوجلوبين في مبناها الثلاثي

المبنى الرباعي للبروتين ـــ فعّال ترتبط هنا عدّة سلاسل مع بعضها البعض بعد أن تكوّن في المبنى الفراغي الثلاثي لكل منها. الهيموجلوبين

غير فعّال المباني الفراغيّة الأربعة للبروتين غير فعّال فعّال فعّال

بروتينات مختلفة ببسين هيموجلوبين كولاجين المركز الفعّال

ATPالجليكوليزا لإنتاج الـ 10 إنزيمات تدخل في عمليّة ATPالجليكوليزا لإنتاج الـ

أنواع البروتينات النوع أمثلة النوع أمثلة بناء هيكل الخليّة(تقرر شكلها ووظيفتها) الكولاجين والإلاستين (تساعد في تلاصق الخلايا) حركة الميوزين (حركة العضلات)، الكينيزين ( يساعد العضيات على الحركة في الخلايا) نقل الهيموغلوبين (الأكسجين)، الترانسفرين (الحديد)، الألبومين (الدّهنيات) خزن الكزائين في حليب الثدييّات، الأبومين في البيضة هرمونات هورمون الأنسولين وهورمون النّمو إنزيم الإنزيم مكوّن من بروتين حماية الأجسام المضادّة مستقبلات الرودوبسين (في شبكة العين) والمستقبلات (على أغشية الخلايا)

العوامل التي تؤثر على نشاط البروتين 1. درجة الحرارة. .PH 2. درجة الحموضة 3. تركيز الأملاح. يختلف مدى تأثير كل واحد من هذه العوامل من بروتين إلى آخر. العلاقة بين هذه العوامل ونشاط الإنزيم سوف نبحثها بالتفصيل في موضوع الإنزيمات

التخثر البروتيني Denaturation يسمى هدم المبنى الفراغي ”الطّبيعي” للجزيء تخثراً. تتضرّر عادة الأربطة الضّعيفة في البروتين التي أدّت إلى تحويل المبنى الفراغي الأولي إلى المبنى الفراغي الثانوي والثّلاثي والرّباعي في البروتين. الأربطة الببتيديّة الموجودة بين الحوامض الأمينيّة في السّلسلة (أي المبنى الأولي) فهي لا تتضرّر.

أمثلة على حدوث التخثر البروتيني 1. طبخ البيضة. 2. تنظيف الجلد بالكحول. عند الطّبيخ. E. coli. 3. قتل ال 4. حرق الأوعية الدّموية. 5. تعقيم الأدوات الطبّية. 6. تحويل الحليب إلى لبن.

تلخيص مبنى البروتين أحماض أمينية يمكن أن يرتبطوا معاً هناك غير ضروريّة ببتيدات (2-9) أحماض أمينيّة بوليببتيدات (10-100) بروتينات (100<) المبنى الأوّلي المبنى الثانوي المبنى الثلاثي المبنى الرباعي سلسلة الأحماض الأمينيّة سلسلة ملتوية سلسلة مطويّة ألياف بروتينيّة الميوجلوبين الهيموجلوبين يمكن أن يرتبطوا معاً هناك تلخيص مبنى البروتين

أحماض أمينيّة، بروتينات وإنزيمات نشاط الإنزيم عوامل تؤثّر على نشاط الإنزيم إعاقة الإنزيم

الإنزيمات Enzymes 1. عوامل مساعدة في التّفاعلات البيولوجية 2. مكوّنة من البروتين 3. تخفض من طاقة التّنشيط 4. تزيد من سرعة التفاعل 5. تفقد نشاطها عندما تتخثّر 6. بعضها ينشط فقط بعد ارتباطها مع أيونات (مثل الحديد) أو مواد عضويّة ( فيتامينات ).

تسميتها –ase يضاف في نهاية اسم المركّب الخاص بالإنزيم: sucrase – يتفاعل مع السكّروز lipase - يتفاعل مع الدهنيات oxidase – ينشط التّأكسد hydrolase – ينشّط الحلمأة مثل :–in إنزيمات هاضمة تنتهي ب pepsin, trypsin

أمثلة على بعض الإنزيمات الناتج الإنزيم مادّة الأساس ماء + أوكسجين كتالاز ماء الأوكسجين مالتوز عميلاز نشا جلوكوز مالتاز مالتوز أحماض دهنيّة وجليسرول ليبّاز دهنيات ببتيدات ببسين بروتين أحماض أمينيّة بروتيآز ببتيدات

مثال: إنزيم السكّراز سكّراز فروكتوز سكّروز جلوكوز

طاقة التّنشيط هي الطّاقة اللازمة لإجراء تفاعل كيميائي الإنزيم يعمل على التقليل من طاقة التنشيط ويزيد من سرعة التفاعل الكيميائي

طاقة التّنشيط طاقة مادّة أساس إتّجاه التّفاعل نواتج بدون إنزيم الإنزيم يقلّل من الطّاقة اللازمة للعبور طاقة مع إنزيم مادّة أساس إتّجاه التّفاعل نواتج

طاقة التنشيط الطّاقة اتّجاه التّفاعل بدون إنزيم مع إنزيم مادّة أساس مادّة تفاعل اتّجاه التّفاعل

عمل الإنزيم تتّحد مادّة الأساس مع الإنزيم (عن طريق المراكز النّشطة الموجودة على سطح الإنزيم) مكوِّنة مركّباً معقّداً مؤقّتاً يتحلّل المركّب المعقّد المؤقّت ليكوِّن نواتج التّفاعل ويتحرّر الإنزيم

عمل الإنزيم Enzyme Action E + S ES معقّد E + P إنزيم مركّب معقّد إنزيم-مادّة أساس مادّة أساس ناتج P S S S P إنزيم

أنواع الإنزيمات يمكن تقسيم الإنزيمات من ناحية عملها إلى ثلاث مجموعات: إنزيمات تنشط فعاليّات بناء (بناء سكّر ثنائي من اتّحاد سكّرين أحاديّين) إنزيمات تنشّط فعاليّات هدم (تحليل الزّلال لأحماض أمينيّة) إنزيمات تنشّط فعاليّات تحويل مواد إلى مواد أخرى (إنزيم دهيدروجناز: يقوم بنزع +H من مادّة الأساس)

فعاليّة الإنزيم (تفاعل بناء) Action of enzyme (Anabolic reaction) مركّب معقّد إنزيم-مادّة أساس مركّب معقّد إنزيم-مادّة أساس إنزيم ناتج إنزيم مادّة أساس

مركّب معقّد إنزيم – مادّة أساس فعاليّة الإنزيم (تفاعل هدم) Action of enzyme (catabolic reaction) مركّب معقّد إنزيم – مادّة أساس مركّب معقّد إنزيم-مادّة أساس نواتج إنزيم إنزيم مادّة أساس

عمل الإنزيم Enzyme Action مادّة أساس مادّة أساس إنزيم مركز فعّال

المركز الفعّال المركز الفعّال

المركز الفعّال مادّة الأساس المركز الفعّال إنزيم

نشاط الإنزيم: نظريّة القفل والمفتاح لكل إنزيم يوجد مركز فعّال (أو عدّة مراكز) – وهو المركز الذي يربط مادّة الأساس ويعمل عليها. هناك عادةً ملاءمة كبيرة بين مادّة الأساس والمركز الفعّال (كالملاءمة بين القفل والمفتاح) ويسمّى ذلك تخصّص الإنزيم.

نظريّة القفل والمفتاح Lock and key hypothesis مادّة أساس ناتج إنزيم

نظريّة القفل والمفتاح Lock and key hypothesis شكل غير ملائم

القفل والمفتاح S P P S E E E

نظريّة القفل والمفتاح نواتج مادّة الأساس إنزيم

العوامل التي تؤثّر على نشاط الإنزيم تركيز الإنزيم تركيز مادّة الأساس درجة الملوحة درجة الحرارة إضافة منشط pH إضافة معيق

تأثير تركيز مادّة الأساس على نشاط الإنزيم Substrate concentration كلّما زاد تركيز مادّة الأساس، حتّى حد معيّن، يزداد نشاط الإنزيم

تأثير تركيز مادّة الأساس على نشاط الإنزيم Substrate concentration إشباع الإنزيم

تأثير تركيز مادّة الأساس على نشاط الإنزيم Substrate concentration السّرعة القصوى سرعة التّفاعل تركيز مادّة الأساس

تأثير درجة الحرارة على نشاط الإنزيم Temperature لكل إنزيم درجة حرارة مثلى لفعاليّته إنخفاض درجة الحرارة يؤدي إلى انخفاض نشاط الإنزيم حتّى يتوقّف عمله (تخثّر مؤقّت للإنزيم) ارتفاع درجة الحرارة يؤدّي إلى انخفاض نشاط الإنزيم حتّى توقّف عمله (تخثّر دائم للإنزيم)

تأثير درجة الحرارة على نشاط الإنزيم Temperature سرعة التّفاعل درجة الحرارة（OC） 0 10 20 30 40 50

تأثير درجة الحرارة على نشاط الإنزيم Temperature درجة الحرارة المثلى سرعة التّفاعل منخفضة مرتفعة درجة الحرارة ºم

لنشاط إنزيم في جسم الإنسان تأثير درجة الحرارة على نشاط الإنزيم في جسم الإنسان وفي بكتيريا محبّة للحرارة درجة الحرارة المثلى لنشاط إنزيم في جسم الإنسان درجة الحرارة المثلى لنشاط إنزيم في بكتيريا محبّة للحرارة سرعة التّفاعل درجة الحرارة

تأثير الـ pHعلى نشاط الإنزيم لكل إنزيم درجة pH مثلى لفعاليّته. إنخفاض أو ارتفاع الـ pH عن حد معيّن يؤدّي إلى انخفاض فعاليّة الإنزيم حتّى أن يتوقّّف بالكامل بسبب التخثّر الدّائم للإنزيم

تأثير الـ pHعلى نشاط الإنزيم سرعة التّفاعل 3 5 7 9 11 pH المثلى pH

تأثير الـ pH على نشاط الإنزيم سرعة التّفاعل pH

تأثير الـ pHعلى نشاط إنزيمي الببسين والتربسين سرعة التّفاعل

الإنزيم درجات الحموضة (pH) المثلى لبعض الإنزيمات المثلىpH Lipase (بنكرياس) 8.0 Lipase (معده) 4.0 - 5.0 Lipase (castor oil) 4.7 Pepsin (معده) 1.5 - 1.6 Trypsin (الامعاء) 7.8 - 8.7 Urease 7.0 Invertase 4.5 Maltase 6.1 - 6.8 Amylase (بنكرياس) 6.7 - 7.0 Amylase (malt) 4.6 - 5.2 Catalase

تأثير تركيز الإنزيم على نشاط الإنزيم Enzyme Concentration كلّما زاد تركيز الإنزيم حتّى حد معيّن، تزداد سرعة التّفاعل الإنزيمي

تأثير تركيز الإنزيم على نشاط الإنزيم Enzyme Concentration

درجة الملوحة Salinity بعض الأيونات في محلول الملح قادرة على إعاقة عمل الأنزيم بعد ارتباطها به

درجة الملوحة Salinity ماذا يحدث هنا؟ سرعة التّفاعل تركيز الملح

وجود منشِّط Allosteric activator إضافة منشِّط إلى التّفاعل الإنزيمي يزيد من سرعة التّفاعل

وجود منشِّط Allosteric activator

وجود منشِّط Allosteric activator مع منشِّط سرعة التّفاعل بدون منشِّط [ s ]

إعاقة نشاط الإنزيم الإعاقة هي ظاهرة تتميّز بقلّة أو انخفاض سرعة التّفاعل الإنزيمي بوجود العامل المعيق الذي قد يشبه مادّة الأساس (مادّة التفاعل) أو يختلف عنها هناك نوعان من الإعاقة: تنافسيّة غير تنافسيّة

الإعاقة التنافسيّة COMPETITIVE INHIBITION المعيق التّنافسي يشبه مادّة التّفاعل في تركيبه يحدث هذا النوع من الإعاقة عندما يتنافس المركّب المعيق مع مادّة الأساس على موضع الإرتباط في الإنزيم (المركز الفعّال). يتوقّف مقدار الإعاقة على: تركيز مادّة الأساس تركيز العامل المعيق مدى ميل الإنزيم لمادّة الأساس أي سرعة اتّحاد الإنزيم مع مادّة الأساس بالإمكان استعادة النّشاط الإنزيمي بزيادة تركيز مادّة الأساس

الإعاقة التنافسيّة COMPETITIVE INHIBITION

الإعاقة التنافسيّة COMPETITIVE INHIBITION السرعه القصوى بدون معيق تنافسي السرعه القصوى سرعة التفاعل مع معيق تنافسي سرعة التّفاعل تركيز مادة الاساس

الإعاقة الغير تنافسيّة NONCOMPETITIVE INHIBITION إرتباط المعيق الغير تنافسي مع الإنزيم (في مكان غير المركز الفعّال) هو دائم سرعة التّفاعل تنخفض بسبب تناقص التركيز الفعّال للإنزيم لا يمكن إبطال هذا النوع من الإعاقة بزيادة تركيز مادّة الأساس

الإعاقة الغير تنافسيّة NONCOMPETITIVE INHIBITION مادّة الأساس لا يرتبط مع المركز الفعّال الإنزيم معاق

الإعاقة الغير تنافسيّة NONCOMPETITIVE INHIBITION السرعه القصوى سرعة التفاعل بدون معيق غير تنافسي سرعة التّّفاعل مع معيق غير تنافسي تركيز مادّة الاساس

تأثير الإعاقتين التنافسيّة والغير تنافسيّة على نشاط الإنزيم بدون معيق سرعة التفاعل إعاقة تنافسيّة إعاقة غير تنافسيّة [ s ]

مع منشِّط سرعة التّفاعل مع معيق [s]

النهاية